Espoir thérapeutique dans la lutte contre la maladie du sommeil

Communiqué de presse en date du 6 mai 2008 du CNRS transmis par le forum ReMeD
Paris,

http://www2.cnrs.fr/presse/communique/1338.htm

Une nouvelle cible pour lutter contre la maladie du sommeil

Véritable problème de santé publique et économique en Afrique
sub-saharienne, la maladie du sommeil menace potentiellement 60 millions de
personnes réparties sur près de 36 pays africains. On estime actuellement
que 50 000 à 70 000 personnes sont infectées. Cette maladie, toujours
mortelle en l’absence de traitement(1), est provoquée par un parasite
unicellulaire appelé trypanosome, lui-même transmis par la piqûre de la
« fameuse » mouche tsé-tsé.

Une équipe de chercheurs CNRS vient d’identifier une nouvelle protéine au sein de ce parasite, dont l’absence empêche celui-ci de s’alimenter. Privé de nutriments, le parasite
meurt.

Le trypanosome vit dans le sang, la moelle osseuse et au niveau du liquide céphalo-rachidien. Il possède un constituant cellulaire original : la poche flagellaire. « Multi-fonctions, elle est en
quelque sorte le tendon d’Achille du parasite », précise Derrick Robinson,
chargé de recherche CNRS au laboratoire « Microbiologie cellulaire et
moléculaire et pathogénicité »(2). A son niveau, émerge le flagelle qui
assure le déplacement du parasite. De plus, cette poche est l’unique lieu
d’endocytose et d’exocytose(3). Ces deux processus permettent les échanges
de « matériels » entre le parasite et son milieu environnant.

S’intéressant à l’espèce Trypanosoma brucei brucei, spécifique des animaux,
l’équipe de Derrick Robinson a identifié une nouvelle protéine, appelée
BILBO1, nécessaire à la genèse de la poche flagellaire chez ce parasite.

Allant plus loin, les chercheurs ont mis en évidence que BILBO1 est
responsable de la formation d’une structure particulière du cytosquelette
(charpente de la cellule), qui soutient la poche flagellaire. Surtout,
lorsque la protéine n’est pas exprimée dans le parasite, la cellule mère est
incapable de fabriquer une nouvelle poche nécessaire à la production d’une
cellule fille. Ce trypanosome « aberrant » s’avère alors incapable d’avoir des
échanges avec le milieu environnant et, par voie de conséquence,
d’incorporer des nutriments assurant sa survie. Par accumulation de déchets
qui ne peuvent être expulsés via exocytose, les cellules gonflent, ne se
déplacent plus correctement et ne se divisent plus. Il suffit donc de
bloquer BILBO1 pour que le parasite soit anéanti.

Ces résultats laissent entrevoir des perspectives thérapeutiques
prometteuses. Ils permettent d’envisager l’utilisation de la protéine BILBO1
comme nouvelle cible pour des médicaments trypanocides.

. Ils sont publiés le 6 mai 2008 dans la revue PLoS Biology.
Notes :

1] Les traitements existants sont chers, toxiques et difficiles à
administrer sur le terrain.
2] CNRS / Université Bordeaux 2.
3] Lors de l’endocytose, la membrane de la poche flagellaire enveloppe et
absorbe une particule. Au cours de l’exocytose, c’est le phénomène inverse
qui se produit : la particule est expulsée hors de la membrane.

Références :

Bonhivers M, Nowacki S, Landrein N, Robinson DR. Biogenesis of the
trypanosome endo-exocytotic organelle is cytoskeleton mediated. PLoS
Biology. 6 mai 2008.

Consulter le site web
<http://biology.plosjournals.org/perlserv/?request=get-document&doi=10.1371/
journal.pbio.0060105
>

Contacts :

Chercheurs
Derrick Robinson
drobinso@u-bordeaux2.fr

Presse
Priscilla Dacher
priscilla.dacher@cnrs-dir.fr

Mélanie Bonhivers
mbonhive@u-bordeaux2.fr

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